浙江大學(xué)動物科學(xué)學(xué)院導(dǎo)師：楊明英 正文

　　姓名：楊明英
　　性別：女
　　所在學(xué)院：動物科學(xué)學(xué)院
　　職稱：副研究員

　　教育背景與工作簡歷
　　1993年9月～1998年7月:浙江農(nóng)業(yè)大學(xué)蠶學(xué)系 農(nóng)學(xué)學(xué)士
　　1998年9月～2001年7月:浙江大學(xué)動物科學(xué)院 農(nóng)學(xué)碩士
　　2001年10月～2002年3月:東京農(nóng)工大學(xué)工學(xué)部生命工學(xué)科 進修生
　　2002年4月～2005年3月:東京農(nóng)工大學(xué)工學(xué)部生命工學(xué)科 工學(xué)博士
　　2005年4月～2007年8月:東京農(nóng)工大學(xué)工學(xué)部生命工學(xué)科 博士后研究員
　　2007年9月～至今: 浙江大學(xué)動物科學(xué)院生物資源應(yīng)用研究所 副研究員

　　學(xué)術(shù)兼職
　　日本高分子學(xué)會會員
　　所獲榮譽與主要獎勵

　　研究領(lǐng)域
　　1．利用核磁共振手段(NMR)分析家蠶絲﹑野蠶絲以及蜘蛛絲蛋白的精細結(jié)構(gòu)；
　　2．在結(jié)構(gòu)分析的基礎(chǔ)上，利用基因重組技術(shù)設(shè)計并表達功能性重組絲蛋白；
　　3．利用成型加工技術(shù)，把重組絲蛋白加工成生物支架材料；
　　4．通過細胞活性測試以及動物試驗，提供人體器官和組織的前體物。

　　完成及現(xiàn)有課題
　　1．水溶性重組絲蛋白的設(shè)計、結(jié)構(gòu)特征及其對納米纖維形成關(guān)系的研究
　　2．水溶性重組絲蛋白的分子設(shè)計、表達及其結(jié)構(gòu)特征
　　3．重組絲蛋白納米支架的研究（2010年浙江大學(xué)科研創(chuàng)新專項，主持）
　　4．可控降解管型絲素蛋白尿道組織工程支架的研究（2008年國家自然科學(xué)基金,第二完成人）

　　學(xué)術(shù)論文
　　1．M．Yang., J Kawamura, Z Zhu, K Yamauchi and T Asakura．Development of silk-like materials based on Bombyx mori and Nephila clavipes dragline silk fibroins．Polymer 2009, 50(1), 117-124.
　　2．M．Yang., C．Tanaka., K．Yamauchi., K.Ohgo., T．Asakura and M．Kurokawa．Silk-like materials constructed from sequences of Bombyx mori silk fibroin, fibronectin and elastin．Journal of Biomedical Materials research: Part A [J]．2008, 84(2), 53-363.
　　3．M．Yang., T．Muto., D．Knight., A.M．Collins and T．Asakura．Synthesis and Characterization of Silklike Materials Containing the Calcium-Binding Sequence from Calbindin D9k or the Shell Nacreous Matrix Protein MSI60 [J]．Biomacromolecules 2008，9(1), 416 – 420.
　　4．H．Zhang., M．Yang., S.Min., Q．Feng., X .Gao., L.Zhu．Preparation and characterization of a novel spongy hydrogel from aqueous Bombyx mori sericin[J]．E-Polymers, 2008, 066
　　5.M．Yang., K．Yamauchi., M．Kurokawa and T．Asakura．Design of silk-like biomaterials inspired by mussel adhesive protein [J]．Tissue Engineering 2007，13(12), 2941-7.
　　6．T．Asakura.,　J．Yao., M．Yang and H., Hirose．Structure of the Spinning Apparatus and Molecular Dynamics Calculation on the Conformation of Silk Fibroin in the Silkworm Samia cynthia ricini [J]．Polymer 2007，48 (7), 2064-2070．
　　7.T．Asakura., H．Sato., F．Moro., M．Yang., AM．Collins and D．Knight．Solid-state NMR Analysis of (GA)3S(AG)3D(GA)3S(AG)3D(GA)3S(AG)3, a peptide with a lamellar structure and a Ca binding site, and production of TS[(AG)3D(GA)3S]16 in E .coli．Macromolecules 2007，40 (25), 8983-8990
　　8.M.Yang., Y．Nakazawa, David Knight and Tetsuo Asakura．Structure of the Model Peptides with the Sequence characteristic to Nephila clavipes dragline silk (MaSp1) Studied using Conformation-dependent 13C Chemical Shift in the Solid State [J]．Biomacromolecules 2005，6, 3220-3226.
　　9.M.Yang and T．Asakura．Design, expression and solid-state NMR characterization of silk-like proteins constructed from sequences from spider silk, Samia cynthia ricini and Bombyx mori silk fibroins [J]．Journal of Biochemistry 2005，137, 721-729．
　　10.T．Asakura, M．Yang., T．Kawase and Y．Nakazawa．13C Solid state NMR study of structural heterogeneity in peptides containing both polyalanine and repeated GGA sequences as a local structural model of Nephila clavipes dragline silk (MaSp1) [J]．Macromolecules 2005，38, 3356-3363 .
　　11．M．Yang, J．Yao., M．Sonoyama and T．Asakura．Spectroscopic characterization of heterogeneous structure of Samia cynthia ricini silk fibroin induced by stretching and molecular dynamics simulation [J]．Macromolecules 2004，37, 3497-3504.
　　12．T．Asakura, M．Yang and T．Kawase．Structure of characteristic sequences in Nephila clavipes dragline silk (MaSp1) studied with 13C solid state NMR [J]．Polymer J．2004，36,999-1003．
　　13．T．Asakura., C．Tanaka., M．Yang., J．Yao and M．Kurokawa．Production and characterization of a silk-like hybrid protein, based on the polyalanine region of Samia cynthia ricini silk fibroin and a cell adhesive region derived from fibronectin [J]．Biomaterials 2004，25, 617-624.
　　14．T．Asakura., K．Nitta., M．Yang., J．Yao., Y．Nakazawa and David L．Kaplan．Synthesis and characterization of chimeric silkworm.Biomacromolecules 2003，4, 815-820

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